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微管是有絲分裂器、纖毛、鞭毛和細胞骨架的組成部分，主要由2種可溶蛋白組成，α-和β-微管蛋白，每種約55000kDa。抗β-微管蛋白抗體可作為蛋白質印跡的負載控制。然而，應該注意的是，在某些細胞中，β-微管蛋白的水平可能不穩定。例如，脂肪組織中微管蛋白的表達非常低（Spiegelman and Farmer，Cell，1982，29（1）：53-60），因此β微管蛋白不應用作這些組織的負荷控制。
功能：
微管蛋白是微管的主要成分。結合兩摩爾的GTP，一個在β鏈上的可交換位點，一個在α鏈上的不可交換位點。
子單元：
α鏈和β鏈的二聚體。可與RNabp10相互作用。與PIFO交互。與MX1交互。
亞細胞位置：
細胞質，細胞骨架。
組織特異性：
廣泛表達于脾臟、胸腺和未成熟大腦中。
翻譯后修改：
C端的一些谷氨酸殘基是聚谷氨酸化的。這種修飾只發生在谷氨酸殘基上，并在γ羧基上形成聚谷氨酸鏈。由于在人體內缺乏功能性TTLL10，因此也進行了單糖基化而不是多糖基化。單糖基化主要局限于微管蛋白與軸突（纖毛和鞭毛）結合，而谷氨酸基化則普遍存在于神經元細胞、中心粒、軸突和有絲分裂紡錘體中。兩種修飾都可以在相鄰殘基上的同一蛋白質上共存，并且降低糖基化水平會增加多谷氨酸化，并相互作用。這種修飾的精確功能尚不清楚，但它們調節軸突微管的裝配和動力學。
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